PII signalprocesorproteinoj estas vaste disvastigitaj en prokariotoj kaj plantoj kie ili kontrolas amason da anabolaj reagoj.Efika troproduktado de metabolitoj postulas malstreĉigi la streĉajn ĉelajn kontrolajn cirkvitojn.Ĉi tie ni pruvas ke ununura punkta mutacio en la PII signalanta proteinon de la cianobakterio Synechocystis sp.PCC 6803 estas sufiĉa malŝlosi la argininpadon kaŭzantan superan amasiĝon de la biopolimera cianoficino (multi-L-arginil-poli-L-aspartato).Ĉi tiu produkto estas de bioteknologia intereso kiel fonto de aminoacidoj kaj poliasparta acido.Ĉi tiu laboro ekzempligas novan aliron de patinĝenieristiko dezajnante specialadaptitajn PII signalantajn proteinojn.Ĉi tie, la realigita Synechocystis sp.PCC6803-trostreĉiĝo kun mutacio PII-I86N tro-akumulis arginino per konstitua aktivigo de la ŝlosila enzimo N-acetilglutamatokinazo (NAGK). En la inĝenierita trostreĉiĝo BW86, en vivo NAGK-agado estis forte pliigita kaj kondukis al pli ol dekoble pli alta enhavo de arginino. ol en la sovaĝa tipo.Sekve, trostreĉiĝo BW86 akumulis ĝis 57% de cianoficino per ĉela seka maso sub la testitaj kondiĉoj, kio estas la plej alta rendimento de cianoficino raportita ĝis nun.Trostreĉiĝo BW86 produktis cianofizinon en molekula masintervalo de 25 ĝis >100 kDa;la sovaĝa tipo produktis la polimeron en intervalo de 30 ĝis >100 kDa.La alta rendimento kaj alta molekula maso de cianoficino produktita de trostreĉiĝo BW86 kune kun la malaltaj nutraj postuloj de cianobakterioj igas ĝin promesplena rimedo por la bioteknologia produktado de cianoficino.Ĉi tiu studo krome pruvas la fareblecon de metabola vojo-inĝenierado uzante la PII signalanta proteinon, kiu okazas en multaj bakterioj.
