Biosintezo de proteoglikanoj kaj glikozaminoglikanoj en la ĉeesto de p-nitrofenil-ksilosido estis studita uzante primaran rat ovarian granulosa ĉelkultursistemon.Aldono de p-nitrofenil-ksilosido en ĉelkulturmedion kaŭzis proksimume 700% pliiĝon de [35S]sulfata enkadrigo (ED50 ĉe 0.03 mM) en makromolekulojn, kiuj inkludis liberajn kondroitinsulfatĉenojn iniciatitajn sur ksilosido kaj indiĝenaj proteoglikanoj.Liberaj kondroitinsulfatĉenoj iniciatitaj sur ksilosido preskaŭ estis ekskluzive sekreciitaj en la medion.La molekula grandeco de kondroitinsulfato ĉenoj malpliiĝis de 40,000 ĝis 21,000 kiam la totala [35S]sulfata aliĝo estis plifortigita, sugestante ke plifortigita sintezo de kondroitinsulfato perturbis la normalan mekanismon de glikozaminoglican ĉenfino.Biosintezo de heparansulfatproteoglikanoj estis reduktita je ĉirkaŭ 50%, verŝajne pro konkurado sur la nivelo de UDP-sukero-antaŭuloj.[35S] Sulfata enkorpiĝo estis fermita per aldono de cikloheksimido kun komenca duontempo de proksimume 2 h en la ĉeesto de ksilosido, dum tio en la foresto de ksilosido estis proksimume 20 min.La diferenco verŝajne reflektas la spezorapidecon de glikozaminoglican-sinteza kapacito kiel tutaĵo.La turnoverofteco de glikozaminoglican sintezkapacito observita en ovariaj granulosa ĉeloj estis multe pli mallonga ol tiu observita en kondrocitoj, reflektante la relativan dominecon de proteoglican biosinteza agado en la totala metabola agado de la ĉeloj.
