Produktoj

Adsorbado de proteinoj al solid-fluaj interfacoj ofte estas empirie trovita antaŭenigi formadon de solveblaj agregaĵoj kaj pli grandaj, subvideblaj, kaj videblaj partikloj, sed ŝlosilaj stadioj en tiu procezo ofte malfacilas rekte sondi.Agregado mediaciita per adsorbado al akvo-siliciooksido (SiOx) interfacoj, simila al hidratigitaj vitrosurfacoj, estis karakterizita kiel funkcio de pH kaj jona forto por alfa-kimotripsinogeno (aCgn) kaj por unuklona antikorpo (IgG1).Fluĉelo permesis neŭtronan reflektivecon por proteintavoloj adsorbitaj por purigi SiOx-surfacojn, same kiel post sinsekvaj "lavujo-" paŝoj.Agregaĵoj reakiritaj en solvaĵo post milde "lavado" de la surfaco estis karakterizitaj per neŭtrondisvastigo, mikroskopio, kaj fluoreskecspektroskopio.IgG1-molekuloj orientitaj ĉefe "plataj" kontraŭ la SiOx-surfaco, kun la primara proteintavolo desorbite laŭ minimuma mezuro, dum difuza supertavolo estis facile forlavita.aCgn-molekuloj estis rezistemaj al malsorbado kiam ili ŝajnis esti disfalditaj ĉe la interfaco, sed estis alie facile forigitaj.Por kazoj kie forta ligado okazis, proteino kiu disorbiĝis estis miksaĵo de monomero kaj malgrandaj kvantoj de HMW-agregaĵoj (por aCgn) aŭ subvideblaj partikloj (por IgG1).Ŝanĝoj en adsorbado kaj/aŭ disvolvado kun pH indikis ke elektrostatikaj interagoj estis gravaj en ĉiuj kazoj.