Produktoj

Infraruĝa spektroskopio estis uzita por mapi substrat-proteinajn interagojn: la konformaj ŝanĝoj de la sarkoplasma retikulo Ca(2+)-ATPazo sur nukleotidligado kaj ATPase-fosforiligo estis monitoritaj uzante la substratajn ATP kaj ATP-analogaĵojn (2'-deoksi-ATP, 3). '-deoksi-ATP, kaj inozino 5'-trifosfato), kiuj estis modifitaj ĉe specifaj funkciaj grupoj de la substrato.Modifoj al la 2'-OH, la 3'-OH, kaj la aminogrupo de adenino reduktas la amplekson de lig-induktita konformiga ŝanĝo de la ATPazo, kun precipe fortaj efikoj observite por ĉi-lastaj du.Tio montras la strukturan sentemon de la nukleotid-ATPazo-komplekso al individuaj interagoj inter nukleotido kaj ATPase.Ĉiuj grupoj studitaj estas gravaj por ligado kaj interagoj de antaŭfiksita Perantogrupo kun la ATPazo dependas de interagoj de aliaj Perantogrupoj.Fosforiligo de la ATPazo estis observita por ITP kaj 2'-deoxy-ATP, sed ne por 3'-deoxy-ATP.Ekzistas neniu rekta ligo inter la amplekso de konformiga ŝanĝo sur nukleotidligado kaj la indico de fosforiligo montrante ke la plena amplekso de la ATP-induktita konformiga ŝanĝo ne estas deviga por fosforiligo.Kiel observite por la nukleotido-ATPazo-komplekso, la formo de la unua fosforilateita ATPase meza E1PCa (2) ankaŭ dependas de la nukleotido, indikante ke ATPase-ŝtatoj havas malpli unuforman formo ol antaŭe anticipite.