L-Alanine CAS:56-41-7 99% Blanka kristala pulvoro
| Katalogo-Numero | XD90326 |
| Produkta Nomo | D-Alanino |
| CAS | 338-69-2 |
| Molekula formulo | C3H7NO2 |
| Molekula pezo | 89.09 |
| Detaloj pri Stokado | Ambient |
| Harmonigita Tarifa Kodo | 29224985 |
Specifo de Produkto
| Aspekto | Blanka kristala pulvoro |
| Testo | 98,5 - 101,5% |
| Specifa rotacio | +13,7 ĝis +15,1 |
| Pezaj metaloj | <0.0015% |
| pH | 5,5 - 7 |
| SO4 | <0.03% |
| Perdo sur Sekiĝo | <0.2% |
| Fero | <0.003% |
| Restaĵo sur Ŝalcado | <0.15% |
| Partiklograndeco | 200um |
| Cl | <0.05% |
| Nivelo de konstantaj organikaj malpurigaĵoj | Neniuj malpurigaĵoj |
γ-Glutamiltranspeptidazoj (γ-GTs) fendas la γ-glutamil-amidan ligon de glutationo kaj transdonas la liberigitan γ-glutamil-grupon al akvo (hidrolizo) aŭ akceptantaj aminoacidoj (transpeptidado).Tiuj ĉieaj enzimoj ludas ŝlosilan rolon en la biosintezo kaj degenero de glutationo, kaj en ksenobiota senvenenigo.Ĉi tie ni raportas la 3Å-rezolucian kristalstrukturon de Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) kaj tiun de ĝia komplekso kun l-Glu.Rentgenfotaj strukturoj konfirmas ke BlGT apartenas al la N-fina nukleofila hidrolazo-superfamilio kaj rivelas ke la proteino posedas malfermitan aktivan ejan fendon similan al tio raportita por la homologa enzimo de Bacillus subtilis, sed diferenca de tiuj observitaj por homa γ-GT kaj por γ-GTs de aliaj mikroorganismoj.Datenoj indikas ke la ligado de l-Glu induktas reordigon de la C-fina vosto de BlGT granda subunuo kaj permesas la identigon de areto de acidrestaĵoj kiuj estas eble implikitaj en la rekono de metaljono.La rolo de tiuj restaĵoj sur la konformiga stabileco de BlGT estis studita per karakterizado de la aŭtoprocesado, enzimeca agado, kemia kaj termika denaturado de kvar novaj Ala ununuraj mutaciuloj.La rezultoj montras ke anstataŭigo de Asp568 kun Ala influas kaj la aŭtopretigon kaj strukturan stabilecon de la proteino.
