L-Cistina CAS: 56-89-3 99% Blankaj kristaloj aŭ kristala pulvoro
| Katalogo-Numero | XD90322 |
| Produkta Nomo | L-Cistino |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekula formulo | C6H12N2O4S2 |
| Molekula pezo | 240.30 |
| Detaloj pri Stokado | Ambient |
| Harmonigita Tarifa Kodo | 29309013 |
Specifo de Produkto
| Aspekto | Blankaj kristaloj aŭ kristala pulvoro |
| Testo | 99% |
| Grado | USP32 |
| Specifa rotacio | -215° ĝis -225° |
| Pezaj metaloj | <0.0015% |
| AS | 1,5 ppm maksimume |
| SO4 | 0,040% maksimumo |
| Fe | <0.003% |
| Perdo sur Sekiĝo | 0,20% maksimume |
| Restaĵo sur Ŝalcado | 0,10% maksimume |
| Cl | 0,10% maksimume |
La kristalstrukturoj de karboksipeptidase T (CpT) kompleksoj kun fenilalanino kaj arginina substratanalogaĵoj - benzilsuccinica acido kaj (2-guanidinoetilmercapto)succina acido - estis determinitaj per la molekula anstataŭiga metodo ĉe rezolucioj de 1.57 Å kaj 1.62 Å por klarigi la larĝan substratspecifecprofilon. de la enzimo.La konservativaj Leu211 kaj Leu254-restaĵoj (ankaŭ ĉeestantaj en kaj karboksipeptidase A kaj karboksipeptidase B) pruviĝis esti strukturaj determinantoj por rekono de hidrofobaj substratoj, dum Asp263 estis por rekono de pozitive ŝargitaj substratoj.Mutacioj de tiuj determinantoj modifas la substratprofilon: la CpT-variaĵo Leu211Gln akiras karboksipeptidase B-similajn trajtojn, kaj la CpT-variaĵo Asp263Asn la karboksipeptidase A-similan selektivecon.La Pro248-Asp258-buklo interaganta kun Leu254 kaj Tyr255 pruviĝis kaŭzi rekonon de la C-fina restaĵo de la substrato.Substrato ligado ĉe la S1'-subejo kondukas al la ligand-dep-endentŝanĝo de tiu buklo, kaj Leu254-flankĉenmovado induktas la konformigan rearanĝon de la Glu277-restaĵo decida por katalizo.Tio estas nova kompreno pri la substratselektiveco de metalokarbokspeptidazoj kiu montras la gravecon de interagoj inter la S1'-subejo kaj la kataliza centro.
