Produktoj

1.Ni studis la inhibiciajn efikojn de isorhamnetino sur fungotirosinazo per inhibicia kinetiko kaj komputila simulado.Isorhamnetin reige inhibiciis tirosinazon en miksita maniero ĉe Ki = 0.235±0.013 mM.Mezuradoj de interna kaj 1-anilinonaftaleno-8-sulfonato (ANS)-liga fluoreskeco montris ke isorhamnetin ne induktis signifajn ŝanĝojn en la terciara strukturo de tirosinazo.Por akiri sciojn pri la malaktivigprocezo, la kinetiko estis komputita per temp-intervalaj mezuradoj kaj kontinuaj substratreagoj.La rezultoj indikis ke malaktivigo induktita per isorhamnetino estis unuaorda reago kun dufazaj procesoj.Por akiri pliajn komprenojn, ni simulis aldokiĝon inter tirosinazo kaj izorhamnetino.Simulado estis sukcesa (ligaj energioj por Dock6.3: -32.58 kcal/mol, por AutoDock4.2: -5.66 kcal/mol, kaj por Fred2.2: -48.86 kcal/mol), sugestante ke izorhamnetino interagas kun pluraj restaĵoj, kiel kiel HIS244 kaj MET280.Tiu strategio de antaŭdiro de tirozinazinterago en kombinaĵo kun kinetiko bazita sur flavanonkunmetaĵo eble pruvos utila en ekzamenado por eblaj naturaj tirozinazinhibitoroj.

2.Acida disvolva vojo de konalbumino (CA), monomera glikoproteino de kokina ovoblanko, estis esplorita per malproksime kaj preskaŭ UV-KD-spektroskopio, interna fluoreskeca emisio, ekstera fluoreskeca sondilo 1-anilino-8-naftaleno-sulfonato (ANS) kaj dinamika lumdisvastigo (DLS).Ni observas pH-dependajn ŝanĝojn en sekundara kaj terciara strukturo de CA.Ĝi havas indiĝen-similan α-helikforman sekundaran strukturon ĉe pH 4.0 sed perdstrukturon ĉe pH 3.0.La CA ekzistis ekskluzive kiel antaŭ-fandita globuloŝtato kaj fandita globuloŝtato en solvaĵo ĉe pH 4.0 kaj pH 3.0, respektive.La efiko de pH sur la formo kaj termostabileco de CA montras al sia varmorezisto ĉe neŭtrala pH.DLS-rezultoj montras ke MG-ŝtato ekzistis kiel kompakta formo en akvaj solvaĵoj kun hidrodinamikaj radiusoj de 4.7 nm.Estingo de triptofan fluoreskeco per akrilamido plu konfirmis la amasiĝon de meza stato, parte disfaldita, inter indiĝenaj kaj disfalditaj ŝtatoj.