Beta-glukosidasa geno (bgl3) de Streptomyces sp.QM-B814 (American Type Culture Collection 11238) estis klonita per funkcia komplemento de beta-glucosidase-negativa mutaciulo de Streptomyces lividans.Malferma-lega kadro de 1440 nukleotidoj ĉifranta polipeptidon de 479 aminoacidoj estis trovita per sekvencado.La ĉifrita proteino (Bgl3) montras ampleksan similecon (pli ol 45% identeco) kun beta-glikozidazoj de familio-1 glikozilhidrolazoj.La klonita enzimo, purigita post amonia sulfata precipitaĵo kaj du kromatografiaj ŝtupoj, estas monomera kun molekula maso 52.6 kDa, kiel determinite per mas-spektrometrio, kaj izoelektra punkto de pI 4.4.La enzimo ŝajnas esti beta-glukozidazo kun larĝa substratspecifeco, estas aktiva sur celooligomer'oj, kaj elfaras transglikosilation reagojn.La laŭtaksaj ŝajnaj Km-valoroj por p-nitrofenil-beta-D-glukopiranozido kaj celobiozo estas 0.27 mM kaj 7.9 mM, respektive.La Ki-valoroj por glukozo kaj delta-gluconolaktono, uzante p-nitrofenil-beta-D-glukopiranosidon kiel substraton, estas 65 mM kaj 0.08 mM, respektive.La purigita enzimo havas pH-optimumon de pH 6.5 kaj la temperaturo optimuma por agado estas 50 gradoj.
