Nova β-glucosidase geno, bgl1G5, estis klonita de Phialophora sp.G5 kaj sukcese esprimita en Pichia pastoris.Sekvencanalizo indikis ke la geno konsistas el 1,431-bp malferma legadkadro ĉifranta proteinon de 476 aminoacidoj.La deduktita aminoacidsekvenco de bgl1G5 montris altan identecon de 85% kun karakterizita β-glucosidase de Humicola grisea de glikozida hidrolazo familio 1. Kompare kun aliaj fungaj ekvivalentoj, Bgl1G5 montris similan optimuman agadon je pH 6.0 kaj 50 °C kaj estis stabila. je pH 5,0–9,0.Krome, Bgl1G5 elmontris bonan termostabilecon je 50 °C (6 h duoniĝotempo) kaj pli altan specifan agadon (54.9 U mg–1).La valoroj de K m kaj V max direkte al p-nitrofenil β-D-glucopyranoside (pNPG) estis 0.33 mM kaj 103.1 μmol min-1 mg-1, respektive.La substrata specifeca analizo montris ke Bgl1G5 estis tre aktiva kontraŭ pNPG, malforta sur p-nitrofenil β-D-cellobioside (pNPC) kaj p-nitrofenil-β-D-galaktopiranozido (ONPG), kaj havis neniun agadon sur celobiozo.
